Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

Аминокислоты.

Аминокислоты - органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа -СООН , а аминогруппа - NH 2 .

Разделяют α и β - аминокислоты:

В природе встречаются в основном α -кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С 5 Н 9 NO 2 ):

Самая простая аминокислота - глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина - аланин, валин, лейцин, изолейцин.

Получение аминокислот.

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты - это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы - аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

(аминокислоты с разветвленными цепочками ) имеют важное значение для мышечной ткани. Но далеко не все знают, каким должно быть правильное соотношение этих аминокислот между собой.

СЕГОДНЯ ПРИХОДИТСЯ СТАЛКИВАТЬСЯ С ВЕЛИКИМ МНОЖЕСТВОМ ПРЕДСТАВЛЕННЫХ НА РЫНКЕ АМИНОКИСЛОТ ВСАА, СООТНОШЕНИЕ В КОТОРЫХ ВАРЬИРУЕТСЯ ОТ 2:1:1 до 12:1:1. И ЧТО ЖЕ ВЫБРАТЬ?

Опытные спортсмены давно знакомы с и знают, насколько мощная это штука. Лейцин, валин и изолейцин, а точнее их комбинация, завоевали славу одной из самых рабочих добавок на рынке спортивного питания. Однако, учитывая, что различные добавки содержат различные соотношения этих трех аминокислот, появляется много путаницы. Прежде чем мы углубимся в эту дискуссию, вот краткий обзор этой добавки.

ПОМОЩЬ В СЖИГАНИИ ЖИРА

Если вы заинтересованы в потере жира, есть еще одна причина, почему соотношение 2:1:1 лучше. Итак, изолейцин.

Японские исследователи обнаружили, что мыши, получавшие изолейцин во время диеты с высоким содержанием жиров, набрали значительно меньше жировой массы, чем те мыши, которые не получали изолейцин . Это было связано со способностью изолейцина активировать специальные рецепторы, которые увеличивают сжигание жира и препятствуют его накоплению. Это приводит к большей способности сжигать жиры и меньшей вероятности запасать их.

Оказывается, что BCAA , которые имеют соотношение намного выше, чем 2:1:1 , могут работать против вас. Некоторые BCAA - продукты обеспечивают только 500 мг или даже менее валина и изолейцина . Держитесь подальше от них. Этого количества не достаточно, чтобы держать вас под напряжением, зато достаточно, чтобы обеспечить тупую усталость во время тренировок. Это не поможет максимизировать синтез мышечного белка и как результат рост мышц.

ВЫВОД

Наш совет - придерживаться BCAA -продуктов, которые используют соотношение 2:1:1 , обеспечивающих по меньшей мере 1 грамм изолейцина и 1 гр валина на порцию. Но если вы ищете самый оптимальный вариант, остановите свой выбор на 3 гр лейцина на порцию.

Во время тренировки также можно принять еще одну порцию ВСАА . Также убедитесь, что вы получаете по крайней мере 1 гр изолейцина и валина после тренировок, наряду с по крайней мере 3 гр лейцина .

Имейте в виду, что это должно быть в дополнение к пред- и после тренировочному протеиновому шейку или один большой протеиновый коктейль, который вы будете потягивать до, во время и после тренировки. Это позволит увеличить содержание BCAA , но не волнуйтесь: вам по-прежнему нужны эти аминокислоты, чтобы максимизировать рост мышечной массы и энергии.

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ БЕЛКОВ. ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ, СОЕДИНЯЮЩИЕ АМИНОКИСЛОТЫ В ЦЕПИ

Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 α-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке. Аминокислоты можно рассматривать как буквы алфавита, при помощи которых, как в слове, записывается информация. Слово несёт информацию, например о предмете или действии, а последовательность аминокислот в белке несёт информацию о построении пространственной структуры и функции данного белка.

А. Строение и свойства аминокислот

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность аминокислот - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же α-углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

В водных растворах при нейтральном значении рН α-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов.

В отличие от 19 остальных α-аминокислот, пролин - иминокислота, радикал которой связан как с α -углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах - L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L- изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L- изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические (табл. 1-1).

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2 ), тиольная

(-SH), амидная (-CO-NH2 ), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы.

Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия (табл. 1-2).

Таблица 1-1. Классификация основных аминокислот белков по их химическому строению

Таблица 1-2. Примеры названий аминокислот по заместительной номенклатуре и соответствующие тривиальные названия

Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трёхбуквенные сокращения их тривиальных названий, а в некоторых случаях и однобуквенные символы (см. табл. 1-1).

Тривиальные названия часто происходят от названия источника, из которого они впервые были выделены, или от свойств данной аминокислоты. Так, серии впервые был выделен из фиброина шёлка (от лат. serieum - шелковистый), а глицин получил свое название из-за сладкого вкуса (от греч. glykos - сладкий).

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие

гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.

Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н+ , но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+ . Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+ , располагается в?- положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, хуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп - отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы - катионы (см. схему ниже).

Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

4. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+ ) и все основные (способные присоединять Н+ ) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии.

Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, - положительный заряд (табл. 1-3).

Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+ ) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.

Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.

5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты - производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина - 5-гидроксилизин и 4- гидроксипролин.

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только

Модифицированные аминокислоты, найденные в составе белков

после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства,

Схема. Структура полярных заряженных аминокислот в диссоциированной форме

Таблица 1-3. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, α-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са2+ . Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.

6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот

Способность аминокислот вступать в те или иные химические реакции определяется наличием в их составе функциональных групп. Так как все аминокислоты, входящие в состав белков, содержат у α-углеродного атома амино- и карбоксильную группы, они могут вступать в характерные для всех аминокислот химические реакции. Наличие какихлибо функциональных групп в радикалах индивидуальных аминокислот определяет их способность вступать в специфичные для данных аминокислот реакции.

Нингидриновая реакция на α-аминокислоты

Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию.

Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от α-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков (см. схему ниже).

Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации α аминокислот.

Нингидриновая реакция, используемая для определения α аминокислот

Специфические реакции на отдельные аминокислоты

Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.

Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи), а цистеин выявляют реакцией Фоля, специфичной на SH-группу данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина - с помощью реакции Миллона.

Б. Пептидная связь. Строение и биологические свойства пептидов

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между а-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды (см. схему А).

1. Строение пептида

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют "полипептиды", а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин "белок" часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют "аминокислотные остатки". Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N- концевым и пишется слева, а имеющий свободную?-карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название "пептидный остов" (см. схему Б).

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот.

Серилглицилпролилаланин

Схема А. Образование дипептида

Схема Б. Строение пептидов

Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер - два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

2.Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу (рис. 1-1).

Связь между α углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве (рис. 1-2).

Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.

В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ, protein - белок, lysis - разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.

Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

3.Биологическая роль пептидов

В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.

Рис. 1-1. Плоскости расположения пептидных групп и α -углеродных атомов в пространстве.

Рис. 1-2. Транс-конфигурация пептидных связей. Функциональные группы -СО- и -NH-,

образующие пептидные связи, не ионизированы, но полярны, и могут участвовать в образовании водородных связей.

Количество аминокислотных остатков в структуре биологически активных пептидов может варьировать от 3 до 50. К одним из самых "маленьких" пептидов можно отнести ти- реотропин-рилизинг-гормон и глутатион (трипептиды), а также энкефалины, имеющие в своём составе 5 аминокислот. Однако большинство биологически активных пептидов имеет в своём составе более 10 аминокислот, например нейропептид Y (регулятор аппетита) содержит 36 аминокислот, а кортиколиберин - 41 аминокислоту.

Некоторые из пептидов, в частности большинство пептидных гормонов, содержат пептидные связи, образованные а-аминогруппой и а-карбоксильной группой соседних аминокислот. Как правило, они синтезируются из неактивных белковых предшественников, в которых специфические протеолитические ферменты разрушают определённые пептидные связи.

Ангиотензин II - октапептид, образующийся из крупного белка плазмы крови ангиотензиногена в результате последовательного действия двух протеолитических ферментов.

Первый протеолитический фермент ренин отщепляет от ангиотензиногена с N-конца пептид, содержащий 10 аминокислот, называемый ангиотензином I. Второй протеолитический фермент карбоксидипептидилпептидаза отщепляет от С-конца

Вам известно, что аминокислоты с разветвленными цепями (ВСАА) важны для мышечной энергии и роста, но вы не знаете, какое соотношение ВСАА является наилучшим? Гуру по добавкам закроет этот вопрос!

Мне попадались препараты ВСАА с самым разным соотношением аминокислот – от 2:1:1 до 10:1:1. Какая пропорция считается оптимальной?

Мои постоянные читатели прекрасно осведомлены о полезных свойствах , к которым относятся незаменимые аминокислоты , изолейцин и валин. Однако, учитывая, что разные препараты предлагают разные количества трех важнейших аминокислот, вопрос об идеальном соотношении ВСАА в продукте все еще остается открытым. Перед тем, как мы углубимся в изучение предмета дискуссии, вернемся к основным особенностям разветвленных аминокислот.

ВСАА называются аминокислотами с разветвленными цепями из-за своей молекулярной структуры. Каждая молекула имеет специфический фрагмент, который напоминает ветвь. Помимо особенностей структуры, эти аминокислоты считаются уникальными в силу ряда других причин. ВСАА участвуют в энергетическом обмене и даже в распаде жиров, но главным достоинством ВСАА является их способность стимулировать мышечный рост. А как ни крути, именно это является целью номер один для большинства из нас. Когда дело касается развития мускулатуры, ВСАА становятся самыми значимыми аминокислотами. Из этой троицы лейцин имеет большее значение, он играет одну из важнейших ролей в регуляции процессов роста.

Лейцин – король!

Лейцин во многом похож на ключ зажигания в автомобиле. Машиной в данном примере является мышечная клетка или волокно, а ключ зажигания включает процесс , который ведет к увеличению продукции мышечного белка и активации роста мускулатуры. Говоря на более «научном» языке, лейцин активирует комплекс, который называется mTOR, что в свою очередь форсирует синтез мышечного протеина и ведет к мышечному росту.

Больше лейцина = больше мышц

Исследования показывают, что люди, которые добавляют больше лейцина в свои посттренировочные коктейли с белками и углеводами, добиваются намного более интенсивного мышечного роста, чем те, кто пьет стандартную белково-углеводную смесь. Поскольку лейцин так важен для мышечного роста, вы должны убедиться в том, что используете продукт ВСАА, который содержит больше лейцина, чем его собратьев – изолейцина и валина.

Правильное соотношение

Я рекомендую использовать продукты ВСАА с соотношением лейцина к изолейцину и валину 2:1:1. Во многих препаратах доля лейцина значительно выше, и иногда она доходит до 8:1:1 и даже 10:1:1. Многие люди думают, что раз лейцин так важен для мышечного роста, препараты BCAA с соотношением 10:1:1 в пять раз эффективнее продуктов с пропорцией 2:1:1. Но, перед тем как вы потратите заработанные потом и кровью деньги на эти предположительно лучшие продукты BCAA, послушайте, что я скажу.

Важнейшим временем для приема ВСАА является тренировочное окно – период до, во время и после тренировочной сессии. (И, да, помимо BCAA вы должны пить и богатый протеином коктейль). Объясняется это тем, что главной целью добавления лейцина является стимуляция синтеза мышечного протеина. Именно поэтому многие люди считают, что чем выше пропорция, тем лучше.

Некоторые производители наталкивают вас на мысль, что нужно забыть об остальных ВСАА и начать принимать один лишь лейцин. Это будет большой ошибкой. В качестве доказательства приведу результаты исследования, в котором чистый лейцин сравнивался со всеми тремя ВСАА, взятыми в пропорции 2:1:1. Ученые из Университета Бейлора давали студентам колледжа лейцин, препарат ВСАА 2:1:1 или плацебо до и после тренировки мышц ног. Исследователи пришли к выводу, что хотя лейцин повышает СМП после тренировки лучше, чем плацебо, ВСАА стимулируют синтез мышечного протеина в еще большей степени, чем лейцин и плацебо. Это одна из причин, почему стоит держаться пропорции 2:1:1 (или близкой к таковой) при выборе препарата BCAA.

Еще одной причиной использовать препараты ВСАА в пропорции 2:1:1 является увеличение энергетических резервов и снижение усталости. ВСАА напрямую используются мышечными волокнами в качестве источника топлива. Это особенно важно во время интенсивных тренировок, к которым относится и силовой тренинг. Многочисленные исследования показывают, что прием ВСАА перед тренировкой увеличивает мышечную выносливость. Что еще важнее, ВСАА помогают уменьшить накопление усталости во время тренировок. И объясняется это ролью валина в нашем организме.

Во время упражнений головной мозг в больших количествах поглощает триптофан. В тканях мозга триптофан превращается в 5-гидрокситриптамин (5-НТ), более известный как серотонин. Во время тренировки рост уровня серотонина сигнализирует мозгу, что тело устало. Это ведет к падению мышечной силы и выносливости. Валин конкурирует с на этапе проникновения в головной мозг. Как правило, валин побеждает.

Это значит, что принимая валин в составе ВСАА до и/или во время тренировки, вы уменьшаете количество триптофана, который проникает в головной мозг и превращается в серотонин. Это позволяет мышцам сокращаться с большей мощностью в течение большего времени до наступления усталости. Другими словами, вы сможете выполнить в спортзале больше повторений, будете быстрее восстанавливаться между подходами и сохраните больше силы и выносливости в завершающей стадии тренировочной сессии. Кроме того, валин помогает вам оставаться более сконцентрированным и улучшает работу головного мозга в свободные от тренировок дни.

Усиливаем сжигание жиров

Если вы заинтересованы в максимальной эффективности процессов сжигания жиров, вам тем более нужно придерживаться пропорции 2:1:1. В данной ситуации в дело вступает изолейцин. Изолейцин играет главную роль в реализации жиросжигающего потенциала ВСАА. Японские ученые обнаружили, что даже на фоне диеты с высоким содержанием жиров, мыши, которым давали изолейцин, набрали меньше жировой ткани, чем мыши, которые не получали изолейцин.

Объясняется это способностью изолейцина активировать специфические рецепторы, известные как PPAR (рецепторы, активируемые пероксисомными пролифераторами), которые форсируют мобилизацию жиров и подавляют их аккумуляцию. Данные рецепторы (PPAR) повышают активность генов, которые отвечают за усиление липолитических процессов в организме, и подавляют экспрессию генов, которые в норме способствуют накоплению жиров. Это ведет к повышению способности организма расщеплять жиры и одновременно снижает вероятность их повторного накопления.

Также выяснилось, что использование препаратов ВСАА с большим соотношением аминокислот, чем 2:1:1, может негативно влиять на энергетический обмен, липолитические процессы и даже мышечный рост. Многие продукты ВСАА с высокой долей лейцина содержат только 500 мг валина и изолейцина или и того меньше. Избегайте таких добавок. Такой дозировки недостаточно для того, чтобы наполнить вас энергией и защитить от усталости во время тренировочной сессии. Кроме того, этого может быть недостаточно для максимальной стимуляции синтеза мышечного протеина и последующего мышечного роста.

Исследования показывают, что соотношение bcaa больше 2:1:1 может работать против вас

Подводим итоги

Советую выбирать продукты ВСАА с пропорцией 2:1:1 и, как минимум, с 1 граммом изолейцина и 1 граммом валина в каждой порции. Впрочем, если вы стремитесь к оптимальному прогрессу, вам стоит получать как минимум 3 грамма лейцина с каждой порцией. Считается, что это минимальная доза, необходимая для оптимальной активации mTOR и максимальной стимуляции синтеза мышечного протеина.

Рекомендую вам принимать 5 г ВСАА в соотношении 2:1:1 (вы получаете 3 г лейцина и более 1 г изолейцина и валина) за 30 минут до начала тренировки. По окончании тренировочной сессии примите еще одну дозу, содержащую не менее 5 г ВСАА. И здесь лучше подходит пропорция 2:1:1. Даже соотношение 3:1:1, которое дает вам чуть больше лейцина в посттренировочном окне для активации синтеза протеина, работает нормально. Только убедитесь, что после тренировки вы получаете, по меньшей мере, 1 г изолейцина и 1 г валина наряду с как минимум 3 г лейцина.

Имейте в виду, что препарат ВСАА должен быть дополнением к пред- и посттренировочному коктейлю, или к одному большому протеиновому коктейлю, который вы потягиваете до, во время и после тренировки. Этот коктейль и сам по себе немного поднимет уровень ВСАА в мышцах, но не волнуйтесь: вам все еще нужны те свободные аминокислоты с разветвленными цепями из продукта ВСАА для действительно максимальной стимуляции энергетического обмена и мышечного роста.

Аминокислоты - гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу - NH 2 и карбоксиль­ную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа - NH 2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа -СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты - это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым , т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-СО-, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды . В таких соединениях группы -NH-СО- на­зывают пептидными.